KOLAGEN TYPU II HYACOLL

pochodzenia drobiowego

Strona Główna

Strzałka

Kolagen

DZIAŁANIE PROZDROWOTNE
KOLAGENU TYPU II HYACOLL

Kolagen jest powszechnie występującym białkiem zewnątrzkomórkowym tkanki łącznej i stanowi około 1/3 całkowitej masy białek organizmu. Właściwości kolagenu związane są z jego wytrzymałością mechaniczną, elastycznością, wysoką termostabilnością oraz zdolnością do oddziaływania z różnymi biomolekułami. Dzięki tym cechom stanowi główny budulec fibrylarny ścięgien, chrząstek i skóry. Kolagen jest powszechnie wykorzystywany w przemyśle farmaceutycznym oraz kosmetycznym, gdzie stanowi jeden z chętniej używanych składników farmaceutyków, suplementów diety oraz kosmetyków.

Znajdujemy się w wykazie zakładów zatwierdzonych zgodnie z rozporządzeniem (WE) nr 853/2004 Głównego Inspektoratu Weterynarii, w sekcji XV - Kolagen.

Stawy kolanowe

Tkanki miękkie

Układ ruchu

Kręgosłup

Skóra, włosy, paznokcie

KOLAGEN TYPU II
NAJWAŻNIEJSZE INFORMACJE

1.

Budowa kolagenu

Strzałka w dół Strzałka w dół

Sekwencja aminokwasowa kolagenu jest nietypowa i wyróżnia się bardzo regularnym układem. Charakterystyczne jest występowanie dużych ilości glicyny (Gly), proliny (Pro) oraz dwóch aminokwasów powstałych w wyniku potranslacyjnej hydroksylacji proliny i lizyny w retikulum endoplazmatycznym: hydroksyproliny (Hyp) oraz hydroksylizyny (Hyl) [2; 5]. Glicyna prawie zawsze występuje jako co trzecia reszta aminokwasowa, a prolina wraz z hydroksyproliną stanowią około 22 % struktury pierwszorzędowej kolagenu [1; 4]. Dodatkowo wspomniane reszty aminokwasowe występują w sekwencji każdego z α-łańcuchów białka w regularnych powtórzeniach: Gly-Pro-Y lub Gly-X-Hyp (X; Y – dowolna reszta aminokwasowa). Szczególnie często występującą jest triada: Gly-Pro-Hyp (stanowi 10,5 %) [1; 4], co jest charakterystyczne tylko dla kilku typów białek fibrylarnych [4]. Regularność triad w sekwencji jest przyczyną oddziaływań między trzema lewoskrętnymi łańcuchami α kolagenu, powodując ich spontaniczne skręcenie się i utworzenie jednostek zwanych tropokolagenem (Rys. 1). Z tego względu cząsteczki kolagenu są białkami wielodomenowymi [1-3].

Schemat budowy tropokolagenu z charakterystyczną triadą: glicyna – prolina – hydroksyprolina.
Rys. 1 Schemat budowy tropokolagenu z charakterystyczną triadą: glicyna – prolina – hydroksyprolina. Zmodyfikowano na podstawie [4].

Powstała prawoskrętna helisa tropokolagenu o strukturze typu coild-coil ma grubość około 1,5 nm i 0,3 nm skoku, a każdy z łańcuchów długość ponad 1400 aminokwasów [4]. Spontaniczna agregacja tropokolagenu prowadzi do powstania kolejno struktur włókienek i włókien kolagenowych [1] (Rys. 2). Stabilizacja helisy kolagenu odbywa się dzięki wiązaniom kowalencyjnym oraz wodorowym tworzonym przez hydroksyprolinę i hydroksylizynę [1-2].

Schemat organizacji włókien kolagenowych.
Rys. 2 Schemat organizacji włókien kolagenowych. Zmodyfikowano na podstawie [6].

2.

Klasyfikacja kolagenów

Strzałka w dół Strzałka w dół

Obecnie znanych jest ponad dwadzieścia typów kolagenów. Rozbudowana klasyfikacja związana jest z powszechnym występowaniem tego białka w wielu typach tkanek i jego różnorodnymi funkcjami [1; 5; 7]. W Tabeli I znajdują się podstawowe informacje o budowie, miejscach występowania oraz patologiach związanych z nieprawidłową budową znanych typów kolagenu [5; 7].

Typ Rodzaj Budowa Występowanie Patologia
I Fibrylarny α1[I]2α2[I] Obficie i powszechnie występujący w: skórze właściwej, kościach, więzadłach i ścięgnach Zespół Ehlersa-Danlosa, osteoporoza
II Fibrylarny α1[II]3 Chrząstka, ciało szkliste Osteoartroza, chondrodysplazja
III Fibrylarny α1[III]3 Skóra, naczynia krwionośne, jelito Zespół Ehlersa-Danlosa, tętniak
IV Siateczkowy α1[IV]2α2[IV] α3[IV]α4[IV]α5[IV]α5[IV]2α6[IV] Błona podstawna Zespół Alporta
V Fibrylarny α1[V]3
α1[V]2α2[V] α1[V]α2[V]α3[V] 		Powszechnie występujący w: kościach, skórze właściwej, rogówce, łożysku. Jest dopełnieniem kolagenu I Zespół Ehlersa-Danlosa
VI Siateczkowy α1[VI]α2[VI]α3[VI] α1[VI]α2[VI]α4[VI] Powszechnie występujący w: kościach, chrząstce, rogówce, skórze właściwej Miopatia Bethlema
VII Fibrylarny, kotwiczący α1[VII]2α2[VII] Skóra właściwa, pęcherz Nabyte, pęcherzykowe oddzielenie się naskórka
VIII Siateczkowy α1[VIII]3
α2[VIII]3
α1[VIII]2α2[VIII] 		Powszechnie występujący w: skórze właściwej, mózgu, sercu i nerkach Dystrofia śródbłonka rogówki
IX FACITs α1[IX]α2[IX]α3[IX] Chrząstka, rogówka, ciało szkliste Osteoartroza, dysplazja nasadowa
X Siateczkowy α1[X]3 Chrząstka Chondrodysplazja
XI Fibrylarny α1[XI]α2[XI]α3[XI] Chrząstka, dysk międzykręgowy Chondrodysplazja, osteoartroza
XII FACITs α1[XII]3 Skóra właściwa, ścięgna -
XIII MACITs - Komórki endotelialne, skóra właściwa, oczy, serce -
XIV FACITs α1[XIV]3 Powszechnie występujący w: kościach skórze właściwej i chrząstce -
XV Złożony z wielu domen, z przerwami w potrójnych helisach - Naczynia włosowate, jądra, nerki, serce -
XVI FACITs - Skóra właściwa, nerki -
XVII MACITs α1[XVII]3 Hemidesmosomy w komórkach epitelialnych Uogólnione, zanikowe, pęcherzowe oddzielanie się naskórka
XVIII Złożony z wielu domen, z przerwami w potrójnych helisach - Błona podstawna, wątroba Zespół Knoblocha
XIX FACITs - Błona podstawna -
XX FACITs - Rogówka -
XXI FACITs - Żołądek, nerki -
XXII FACITs - Węzły -
XXIII MACITs - Serce, siatkówka -
XXIV Fibrylarny - Kości, rogówka -
XXV MACITs - Mózg, serce, jądra Formowanie blaszki amyloidowej???
XXVI FACITs - Jajniki, jądra -
XXVII Fibrylarny - Chrząstka -
XXVIII - - Skóra właściwa, nerwy kulszowe Choroby neurodegeneracyjne???
Tabela I Klasyfikacja kolagenów występujących u kręgowców. FACITs – kolagen związany z fibrylami z przerwanymi potrójnymi helisami; MACITs – kolagen związany z błoną komórkową z przerwanymi potrójnymi helisami. Na podstawie [1; 5].

3.

Własności kolagenu i jego zastosowanie

Strzałka w dół Strzałka w dół

Ze względu na powszechność występowania w różnych rodzajach tkanek oraz swoje cechy charakterystyczne związane z wysoką termostabilnością, zdolnością od odkształcenia i wytrzymałością mechaniczną kolagen ma wiele zastosowań.
W przemyśle spożywczym kolagen jest przede wszystkim wykorzystywany przy produkcji żelatyny, która jest składnikiem wielu produktów spożywczych, farmaceutycznych i kosmetycznych, a także osłonek wykorzystywanych przy powstawaniu wędlin.
Kolagen znalazł bardzo szerokie zastosowanie jako suplement diety, który ma za zadanie wzmocnić stawy oraz poprawić elastyczność i odporność na uszkodzenia skóry i paznokci. Dodatkowo jest stosowany w medycynie – w ortopedii, stomatologii, przy produkcji substytutów skóry oraz w chirurgii oparzeń, gdzie ma za zadanie przyśpieszyć regenerację skóry. Kolagen stosowany jest jako naturalny, hipoalergiczny opatrunek na rany, który ma właściwości antybakteryjne chroniąc przed jej zakażeniem [9]. Według niektórych grup badawczych [10] doustne podawanie kolagenu typu II łagodzi objawy reumatoidalnego zapalenia stawów. Badania przeprowadzono na grupie 60 pacjentów i zaobserwowano zmniejszenie obrzęków i tkliwości stawów u osób otrzymujących badany preparat w porównaniu z grupą otrzymującą placebo. U 4 osób uzyskano remisję choroby. Nie stwierdzono także skutków ubocznych zaproponowanej terapii [10]. Inne badania wskazują [11], że doustne przyjmowanie niskocząsteczkowego hydrolizatu kolagenu typu II, siarczanu chondroityny i kwasu hialuronowego zmniejsza dyskomfort związany z zapaleniem stawów i kości. Preparat jest dobrze tolerowany a jego przyjmowanie zwiększyło ruchomość stawów u badanych pacjentów w porównaniu z grupą przyjmującą placebo [11].
Niestety, od 25 roku życia zasoby kolagenu w organizmie ulegają stopniowemu zmniejszeniu [12]. Skutkiem tego jest osłabienie kości i stawów, osłabienie się włosów a także utrata jędrności skóry i pojawienie się zmarszczek [13]. Ponieważ proces starzenia się skóry polega na przekształcaniu się rozpuszczalnego kolagenu do postaci nierozpuszczalnej i braku jego odnowy, kolagen znalazł zastosowanie w chirurgii plastycznej i medycynie estetycznej, gdzie stosuje się go jako wypełniacz skóry przy zwalczaniu zmarszczek (Rys 3). Kolagen jest także składnikiem wielu kosmetyków, reklamowanych jako produkty przeciwzmarszczkowe.

Zmiany zachodzące w budowie skóry podczas jej procesu starzenia.
Rys. 3 Zmiany zachodzące w budowie skóry podczas jej procesu starzenia Na podstawie [14].

4.

Literatura

Strzałka w dół Strzałka w dół
  1. Collagen structure and stability. M. D. Shoulders and R. T. Raines Annu Rev Biochem. (2009);78:929–958
  2. Collagens at a glance. K. E. Kadler, C. Baldock, J. Bella and R. P. Boot-Handford Journal of Cell Science (2007);120:1955–1958
  3. Collagen family of proteins. M. Van Der Rest and R. Garrone The FASEB Journal (1991);5:2814–2823
  4. http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2009_1/Protein_focus_2009_01-Collagen.html
  5. Collagen as a double-edged sword in tumor progression. M. Fang, J. Yuan, C. Peng and Y. Li Tumor Biol. (2014);35:2871–2882
  6. http://sp.uconn.edu/~bi102vc/1102fall10/Images/collagen.jpg
  7. Collagens–structure, function, and biosynthesis. K. Gelse, E. Poschl and T. Aigner Advanced Drug Delivery Reviews (2003);55:1531–1546
  8. Collagen fibril morphology and organization: Implications for force transmission in ligament and tendon. P. P. Provenzano , R. Vanderby Jr. Matrix Biology (2006);25:71–84
  9. Collagen dressing versus conventional dressings in burn and chronic wounds: a retrospective study. O. Singh, S. S. Gupta, M. Soni, S. Moses, S. Shukla and R. K. Mathur Journal of Cutaneous and Aesthetic Surgery (2011);1:12–16
  10. Effects of Oral Administration of Type II Collagen on Rheumatoid Arthritis. D. Trentham, R. Dynesius-Trentham, J. Orav, D. Combitchi, C. Lorenzo, K. Sewell, D. Hafler and H. Weiner Science (1993);(5119):1727–1730.
  11. Effect of the novel low molecular weight hydrolyzed chicken sternal cartilage extract, BioCell Collagen, on improving osteoarthritis-related symptoms: A randomized, double-blind, placebo-controlled trial. A. Schauss, J. Stenehjem, J. Park, J. Endres and A. Clewell Journal of Agricultural and Food Chemistry (2012);(16):4096–101.
  12. Decreased Collagen Production in Chronologically Aged Skin. Varani J., Dame M., Rittie L. et al. Am J Pathol. (2006);168(6):1861-1868.
  13. Natural and Sun-Induced Aging of Human Skin. Rittie L., Fisher G. Cold Spring Harb Perspect Med. (2015);5(1):a015370-a015370.
  14. https://dermestetic.pl/poradnik/zmarszczki/zabiegi-anti-aging-na-kazdy-wiek

SKONTAKTUJ SIĘ

z nami

GDZIE JESTEŚMY?

Mapa
Logotypy UE